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1、基质金属蛋白酶(matrix metalloproteinase,MMP)是一类结构中含Zn2+和Ca2+的蛋白水解酶类，主要参与细胞外基质的代谢。
2、它们在血管形成、伤口愈合、肿瘤浸润和纤维化等方面起着重要的作用，因此备受关注.1.1分类和功能 目前已发现的基质金属蛋白酶已经超过14种，主要分为五类:间质胶原酶类，可降解间质胶原(Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原)，包括MMPMMP8和MMP3;另一类为Ⅳ型胶原酶/明胶酶等，可降解基底膜Ⅳ型胶原和变性的间质胶原(明胶)，包括MMP2和MMP9;第三类为基质分解素类，可降解蛋白多糖、层粘连蛋白、纤维连接蛋白和Ⅳ型胶原，包括MMP3、MMP7和MMP10;第四类为膜型金属蛋白酶类(membrane-type MMP3,MT-MMPs)，是最近克隆克出来的MMP家庭新成员，并迅速成为研究热点，它包括MMP14、MMP15、MMP16和MMP17。
3、膜型金属蛋白酶类有双重功效:激活MMP2酶原(proMMP2)，降解细胞外基质;第五类包括MMP11和MMP12。
4、 1.2 特性 基质金属蛋白酶类有许多共同的特性;(1)其催化机制依赖于含锌离子的活化中心;(2)以酶原形式泌出;(3)酶原需经蛋白酶等水解和修饰后才有活性;(4)结构相似，cDNA序列上显示同源性;(5)能裂解一种或多种细胞外基质;(6)可被金属蛋白酶组织抑制剂(tissue inhibitor of metalloprotein-ase,TIMPs)或螯合剂EDTA所抑制。
5、 1.3 金属蛋白酶组织抑制剂 TIMPs同MMPs活性的主要抑制剂，目前已发现的有TIMP-TIMP-2、TIMP-3和TIMP-4四型。
6、关于TIMP的作用机理，可能是通过其17~19位上的亮氨酸-缬氨酸-异亮氨酸与MMP的S1′-S2′-S3′区结合，与MMP第16位上天冬氨酸残基的羧基和其活性中心的锌结合，从而抑制其活性。
7、TIMP不仅能与酶的催化位点结合，使酶失活，还能与酶原的某些位点结合，阻止酶原活化。
8、……。
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